Los procesos biológicos están regulados por la interacción de las moléculas a través de contactos moleculares específicos, formando complejos estables pero irreversibles.Estas interacciones están muy determinadas por los principios de la termodinámica, así como la estructura biomolecular y el reconocimientoPor lo tanto, encontrar el sitio de unión y cuantificar la interacción de fuerza (es decir, afinidad de unión) es esencial para comprender los procesos biológicos y el diseño de medicamentos.

Análisis de interacción biomolecular, a menudo conocido comoEl BIA, es un método científico utilizado para estudiar y analizar las interacciones entre biomoléculas, tales como proteínas, ácidos nucleicos y moléculas pequeñas, con el fin de comprender mejor sus afinidades de unión,la cinéticaEsta técnica es fundamental en campos como la bioquímica, la biología molecular y el descubrimiento de fármacos.ya que proporciona información sobre los mecanismos y fortalezas de las interacciones molecularesEl BIA se aplica ampliamente en la detección y el desarrollo de fármacos debido a su enfoque en la cuantificación de las interacciones entre biomoléculas.Los resultados de estos estudios detallados nos ayudan a comprender cómo los agonistas o antagonistas potenciales interactúan con un objetivo de fármaco., así como cuantificar la afinidad de unión de un ligando a su receptor.

La técnica principal utilizada en el análisis de la interacción biomolecular es la resonancia plasmónica superficial (SPR).SPR es una técnica analítica en tiempo real y sin etiquetas que permite a los investigadores monitorear la unión entre moléculas sin la necesidad de etiquetas fluorescentes o radiactivasAsí es como funciona:

• Immobilización:Una de las moléculas que interactúan se inmoviliza en una superficie del sensor, a menudo a través de la unión covalente u otras técnicas de unión.
• Sistema de flujo:Una solución que contiene la segunda molécula (el analito) fluye sobre la superficie inmovilizada.
• Detección:Los cambios en el índice de refracción en la superficie son monitoreados en tiempo real.que se detecta como un cambio en la luz reflejada.
• Análisis de datos:Los sensorgramas resultantes se analizan para extraer información sobre la interacción, incluidas las tasas de asociación y disociación, las constantes de equilibrio y la afinidad.

Además de la SPR, otras técnicas e instrumentos utilizados en el análisis de interacción biomolecular incluyen:

• Calorimetría de titulación isotérmica (ITC):Esto mide los cambios de calor asociados con las interacciones biomoleculares, proporcionando información sobre estequiometría de unión y termodinámica.
• Imagen de resonancia plasmónica de superficie (SPRi):Una extensión de SPR, esta técnica ofrece información espacial sobre eventos de unión y es útil para estudiar las interacciones en superficies.
• La termoforesis en microescala (MST):Esta técnica se basa en el movimiento de moléculas en gradientes de temperatura y se utiliza para estudiar las interacciones en solución.
• Interferometría de la capa biológica (BLI):Mide los cambios en el patrón de interferencia de la luz blanca reflejada desde una punta del biosensor para determinar la cinética de unión y la afinidad.
• Técnicas basadas en la fluorescencia:Se pueden utilizar diversos ensayos basados en la fluorescencia, como la transferencia de energía de resonancia de fluorescencia (FRET), para estudiar las interacciones biomoleculares.
• Espectrometría de masas:Los Estados miembros pueden proporcionar información sobre la estequiometría de unión y los cambios de masa resultantes de los eventos de unión.

Estas técnicas e instrumentos permiten a los investigadores obtener información sobre los aspectos fundamentales de las interacciones moleculares, que es fundamental para comprender los procesos biológicos,desarrollo de nuevos medicamentos, y el avance de campos como la biología estructural, la inmunología y la genética molecular.